УЧРЕЖДЕНИЕ РОССИЙСКОЙ АКАДЕМИИ НАУК ИНСТИТУТ ЦИТОЛОГИИ РАН

Лаборатория молекулярных основ клеточной подвижности
    Заведующий лабораторией

    БОРОВИКОВ Юрий Сергеевич

     д.б.н., профессор

    Тел.: (812) 297-37-98
    Fax:  (812) 297-03-41
    E-mail: boroviko@mail.cytspb.rssi.ru

    Лаборатория основана в 1995 г.

    Основной объект исследований - одиночные мышечные волокна и модели мышечных клеток.

Сотрудники лаборатории

С.В. Аврова - н.с., к.б.н.
Г.Н. Виноградова - м.н.с., к.т.н.
Л. Н. Глушанкова - н.с., к.б.н.
О.Е. Карпичева - н.с., к.б.н.
В.П. Кириллина - с.н.с., к.б.н.
Н.А. Рысев - ст. лаборант-исследователь
И.А. Иоффе - инженер

Направления исследований

Исследования в лаборатории ведутся современными методами биофизики, биохимии и молекулярной биологии, широко используется разработанный в Институте цитологии РАН метод поляризационной флуориметрии.

Основная проблематика лаборатории - изучение молекулярных механизмов генерации силы, продуцируемой актомиозиновым мотором, и регуляция мышечного сокращения. В рамках этой проблематики основными темами исследований являются:

  • Исследование конформационных изменений актина и миозина в процессе сокращения скелетных, гладких и сердечных мышц позвоночных и беспозвоночных животных в норме и при патологии.
  • Сравнительное изучение механизмов регуляции актин-миозинового взаимодействия белками тонких нитей - тропонином, кальдесмоном, кальпонином и твитчином.
  • Исследование механизмов передачи сигнала о характере актин-миозинового взаимодействия вдоль тонких нитей.

Важнейшие публикации (2000-2010 гг):

Borovikov Yu.S, Moraczewska J., Khoroshev M.I., Strzelecka-Golaszewska H. (2000) Proteolytic cleavage of actin within the DNase-I-binding loop changes the conformation of F-actin and its sensitivity to myosin binding. Biochim. Biophys. Acta. 1478 (1) :138-51.

Borovikov Yu.S., Avrova S.V., Vikhoreva N.N., Vikhorev P.G., Ermakov V.S., Copeland O.,Marston S.B. (2001) C-terminal actin-binding sites of smooth muscle caldesmon switch actin between conformational states. Int. J. Biochem. Cell Biol., 3 : 1151-1159.

Borovikov Yu.S, Wrzosek A., Kulikova N., Vikhorev P., Vikhoreva N., Dabrowska R. (2004) Behavior of Caldesmon upon Interaction of Thin Filaments with Myosin Subfragment 1 in ghost fibers. Biochim. Biophys. Acta 1699 : 183-189.

Borovikov Yu.S., Dedova I. V., dos Remedios C. G., Vikhoreva N. N., Vikhorev P. G., Avrova S. V., Hazlett T. L., and van der Meer B.W. (2004) Fluorescence depolarization of actin filaments in reconstructed myofibers: The effect of S1 or pPDM-S1 on movements of distinct areas of actin. Biophysical J. 86 : 3020-3029.

Borovikov Yu.S., N. Kulikova, O. E. Pronina, S. S. Khaimina, A. Wrzosek, R. Dabrowska. 2006. Caldesmon Freezes the Structure of Actin Filaments during the Actomyosin ATPase Cycle. Biochim. Biophys. Acta 1764 : 1054-1062.

Kulikova N., Pronina O. E., Dabrowska R., Borovikov Yu. S. 2006. Caldesmon restricts the movement of both C- and N-termini of tropomyosin on F-actin in ghost fibers during the actomyosin ATPase cycle. Bioch. Biophys. Res. Commun. 345 : 280-286.

Kulikova N., Pronina O.E., Dabrowska R., Borovikov Yu.S.. 2007. Caldesmon inhibits the actin-myosin interaction by changing its spatial orientation and mobility during the ATPase activity cycle. Bioch. Biophys. Res. Commun. 357 : 461-466

Pronina O.E., Makuch R., Wrzosek A., Dabrowska R., Borovikov Yu.S. (2007). Caldesmon inhibits both force development and transition of actin monomers from ''OFF'' to ''ON'' conformational state by changing its position in thin filaments. Cell Biology Intern. 31 : 394-404.

Borovikov Yu.S., Karpicheva O. E., Avrova S.V., Robinson P., Redwood C. S. (2009). The effect of the dilated cardiomyopathy-causing mutation Glu54Lys of alpha-tropomyosin on actin-myosin interactions during the ATPase cycle. Arch. Biochem. Biophys. 489 : 20-24.

Borovikov Yu.S., Karpicheva O.E., Chudakova G.A., Robinson P., Redwood C.S. (2009). Dilated cardiomyopathy mutations in alpha-tropomyosin inhibit its movement during the ATPase cycle. Biochem. Biophys. Res. Commun. 381 : 403-406.

Borovikov Yu.S., Karpicheva O.E., Avrova S.V., Redwood C.S. (2009) Modulation of the effects of tropomyosin on actin and myosin conformational changes by troponin and Ca2+. Biochim. Biophys. Acta 1794 : 985-994.

Kulikova N., Avrova S.V., Borovikov Yu.S. (2009) Caldesmon inhibits the rotation of smooth actin subdomain-1 and alters its mobility during the ATP hydrolysis cycle. Biochem. Biophys. Res. Commun. 390 : 125-129.

Avrova S.V., Shelud'ko N.S., Borovikov Yu.S., Galler S. (2009) Twitchin of mollusc smooth muscles can induce "catch"-like properties in human skeletal muscle: support for the assumption that the "catch" state involves twitchin linkages between myofilaments. J. Comp. Physiol. B. 179 : 945-950.

Avrova S.V., Shelud'ko N.S., Borovikov Yu.S. (2010) A new property of twitchin to restrict the "rolling" of mussel tropomyosin and decreases its affinity for actin during the actomyosin ATPase cycle. Biochem. Biophys. Res. Commun. doi:10.1016/j.bbrc.2010.02.128

Borovikov Yu.S., Shelud'ko N.S., Avrova S.V. (2010) Molluscan twitchin can control actin-myosin interaction during ATPase cycle. Arch. Biochem. Biophys. 495 : 22-128.

Научные контакты

Проф. С. Чако, Пенсильванский университет, США;

Проф. С. Марстон, Институт сердца и легких, Англия;

Проф. К. дос Ремедиус, Сиднейский Университет, Австралия;

Др. Н. Куликова. Лаборатория биохимии и патологии мышц Института экспериментальной биологии ПАН, Варшава, Польша;

Проф. С. Галлер. Отдел клеточной биологии Университета г. Зальцбург, Австрия;

Проф. Ч. Рэдвуд. Отдел сердечной медицины Университета г. Оксфорд, Англия;

Проф. Н.С. Шелудько. Лаборатория биофизики клетки, Институт биологии моря РАН;

Проф. Д.И. Левитский. Институт биохимии РАН.

Научные подразделения    Главная