• Молекулярные шапероны, свойства и функция
• Противоопухолевая иммунотерапия: механизмы и создание терапевтических протоколов
• Болезнь Хантингтона и другие полиглутаминовые патологии: механизмы и терапия
• Фармакологический дизайн препаратов для терапии полиглутаминовых заболеваний (Drug discovery)
• Шаперонные препараты: разработка, анализ, регистрация, внедрение в клинику
• Разработка тест-систем для скрининга шаперон-активирующих препаратов на платформе высокопроизводительного анализа (High throughput analysis)

1. Шапероны и противоопухолевая терапия. С момента образования ЛЗМК ее сотрудники изучают биологические молекулярного шаперона, белка теплового шока 70 кДа, Hsp70 (БТШ70). Нам, в числе других, удалось показать, что БТШ70 составляет мощную защитную систему клетки, оберегая ее от повреждающего действия цитотоксических факторов, в том числе от противоопухолевых препаратов, способных вызвать апоптоз.
Опухолевые клетки обладают повышенным метаболизмом и живут в условиях постоянного стресса, поскольку организм использует все возможности для их отторжения, включая лишение питания и снабжения кислородом (окислительный стресс), выпуск цитотоксических факторов и многие другие. Для надлежащего ответа на эти стрессовые факторы раковые клетки также применяют все мыслимые механизмы защиты, включая рецептор-опосредованный сигналинг, направленный на пролиферацию, маскировку антигенов от иммунного контроля и, на молекулярно-клеточном уровне, накопление БТШ70 и других защитных белков. Мы установили, что чем более выражен опухолевый потенциал клетки, например, при избыточной экспрессии онкогена c-Myc или v-Myc, тем эффективнее работает система защиты, представляемая шапероном БТШ70. Поэтому увеличенный уровень БТШ70 является показателем неблагоприятного прогноза течения онкологического заболевания.
Вопрос, как преодолеть высокую толерантность иммунной системы к опухолевым или вирусным антигенным структурам, до сих пор является одним из самых важных при постановке стратегии терапии рака.
Интересно, что в принятии решения атаковать указанные клетки иммунной системе помогают шапероны, в частности БТШ70. Совсем недавно сотрудники ЛЗМК обнаружили, что цитотоксическую активность иммунных клеток, специфических, CD8+ и CD4+, а также естественных киллеров, можно увеличить путем обработки мишеней, опухолевых клеток, препаратом шаперона БТШ70. Выяснилась интересная деталь: вводимый непосредственно в опухоль БТШ70 также вызывает активацию Т- и В-клеточного ответа и, что важно, задержку опухолевого роста и повышение выживаемости животных.

2. Шапероны в борьбе с нейродегенеративными конформационными заболеваниями. Белок БТШ70, препарат которого вводится в культуру, способен входить в клетки, причем для такого транспорта используются разные механизмы, в том числе эндоцитоз. Входя в клетки, БТШ70 замещает собственный шаперон и опять-таки защищает клетки-акцепторы от различных цитотоксических и патогенных факторов. Например, БТШ70, введенный в клетки нейробластомы человека, имитирующие болезнь Хантингтона, препятствовал образованию агрегатов мутантного хантингтина и защищал клетки от апоптоз-индуцирующего действия агрегатов.
Исследования функции "экзогенного" БТШ70 были продолжены на уровне организма. Одной из целей таких экспериментов было понять, не может ли препарат иметь определенный терапевтический потенциал в каких-либо симуляциях распространенных заболеваний. Было изучено значительное число имитаций, и выяснилось, что введение БТШ70 в организм по той или иной схеме способно снизить смертность при сепсисе, улучшить пост-стрессовое восстановление, значительно выправить реакцию клеток мозга на индукцию судорог, усилить поведенческие характеристики в модели болезни Альцгеймера и др.
При изучении механизма защитного действия БТШ70 в клетках, моделирующих болезнь Хантингтона, сотрудники ЛЗМК обнаружили, что кроме мутантного хантингтина с аномально длинной последовательностью глутаминовых остатков (более 35) важным элементом растущих агрегатов является гликолитический фермент, глицеральдегид-3-фосфатдегидрогеназа (ГАФД). Увеличение количества фермента приводит к росту агрегатов, а снижение содержания ГАФД, вызванное использованием специфических siRNA или антител, ведет к уменьшению размера агрегатов. Выяснилось, что ГАФД является фармакологической мишенью при подобных нейрологических патологиях, поскольку низкомолекулярные вещества, специфично связывающие фермент, также подавляют формирование крупных агрегатов, т.е. выявлена новая фармакологическая мишень для прицельной лекарственной терапии патологий, связанных с аномально длинными повторами глутамина в клеточных белках и сконструировано несколько тест-систем для высокопроизводительного скрининга подобных веществ.
Изучение роли БТШ70 в модели болезни Хантингтона привело к выводу о том, что шаперон способен отбирать два важных компонента растущих агрегатов, мутантный хантингтин с аномально длинным полиглутаминовым хвостом и ГАФД; первое взаимодействие носит шаперонный, АТФ-зависимый характер, а второе - специфический, то есть БТШ70 узнает молекулы активного фермента. Захватывая эти белки, БТШ70 препятствует их объединению в агрегаты и, таким образом, подавляет рост последних, т.е. выявлена функция БТШ70 в модели болезни Хантингтона и установлено, что БТШ70 также является фармакологической мишенью для терапии подобных патологий.
Одним из важных направлений ЛЗМК стал поиск веществ, способных индуцировать накопление шаперона с тем, чтобы активировать внутриклеточную систему защиты от патогенных факторов, например мутантных белков или активных форм кислорода, или способствовать выходу шаперона из клеток для активации системы врожденного иммунитета уже всего организма через рецепторы TLR2/TLR4 и факторы NF-kappaB. К выполнению работ по этому проекту привлечены коллективы Тихоокеанского института биоорганической химии ДВО РАН (Владивосток), СПбГУ, Ботанического института РАН и другие.

• Wellcome Trust CRIG (UK) 056895 "Molecular mechanisms of the neuroprotective function of the major stress protein Hsp70", 1999-2002
• Wellcome Trust CRIG (UK) 06604 "Chaperones in neurodegenerative diseases: novel therapeutic and diagnostic techniques", 2002-2005
• INTAS (ЕС) 02-0592 "The role of Hsp70 stress protein-based protective machinery in cancer cells", 2002-2005
• NorFa (Board of Ministries of Northern European Countries) Academic community net "Cell Stress and Apoptosis-I" 2000-2003
• NorFa "Cell Stress, Chaperones and Apoptosis-II" 2003-2006
• Royal Swedish Society, 2003-2004
• РФФИ, по коду "а" - с 1998 - всего 12 проектов; "к" (экспедиции) - 2 (2005 и 2006); "г" (междунар. совещания) - 1 (2006)ж "офи-м" -2 (2009-2010 и 2011-2012)
• Программа Президиума Российской академии наук "Молекулярная и клеточная биология", 2004-2008; 2009-2013; 2013-2014
• Программа Президиума Российской академии наук "Фундаментальные науки медицине"
• Госуд. контракты с Министерством образования и науки, 2007; 2008-2009
• МНТЦ - 2011-2012

1. Guzhova I.V., Arnholdt A.C., Darieva Z.A., Kinev A.V., Lasunskaia E.B., Nilsson K., Bozhkov V.M., Voronin A.P., Margulis B.A. 1998. Effects of exogenous stress protein 70 on the functional properties of human promonocytes through binding to cell surface and internalization. Cell Stress Chaperones, 3: 67-77.
2. Шевченко Ю.Л., Демидов О.Н., Тыренко В.В., Свистов А.С., Белевитин А.Б., Карпищенко А.И., Комарова Е.Ю., Попова Т.В., Кинев А.В., Маргулис Б.А. 1999. Роль белка теплового шока в кардиопротекции у больных, оперированных по поводу ишемической болезни сердца. Вестник хирургии им И.И.Грекова, 158: 11-15.
3. Demidov O.N., Tyrenko V.V., Svistov A.S., Komarova Y.Y., Karpishenko A.I., Margulis B.A., Shevchenko Y.L. 1999. Heat shock proteins in cardiosurgery patients. Eur J Cardiothorac Surg., 16: 444-449.
4. Гужова И.В., Маргулис Б.А. 2000. Индукция и накопление БТШ70 приводят к формированию его комплексов с другими клеточными белками. Цитология, 42: 647-652.
5. Гужова И.В., Ласунская Е.Б., Нильссон К., Дариева З.А., Маргулис Б.А. 2000. Влияние теплового шока на процессы дифференцировки и апоптоза в клетках U-937. Цитология, 42: 653-658.
6. Фридлянская И.И., Демидов О.Н., Булатова М.М., Игнатьева Е.В., Семкина А.Н., Гужова И.В., Маргулис Б.А. 2000. Индукция апоптоза в клетках миеломы мыши NS0/1, трансфицированных геном основного белка теплового шока HSP70i. Цитология, 42: 1053-1059.
7. Карпищенко А.И., Демидов О.Н., Тыренко В.В., Комарова Е.Ю., Кинев А.В., Маргулис Б.А. 2000. Метод для выявления конститутивной и индуцибельной форм белка теплового шока 70 кДа в миокарде и лимфоцитах человека. Клин. лаб. диаг., 3: 10-12.
8. Маргулис Б.А., Гужова И.В. 2000. Белки стресса в эукариотической клетке. Цитология, 42: 323-342.
9. Андреева Л.И., Маргулис Б.А., Петрова В.С., Бойкова А.А., Соловьев М.В., Смирнов А.В. 2000. Обнаружение антител к белкам теплового шока у людей в условиях перегревания организма, при пневмонии, отравлениями тяжелыми металлами. Иммунология, 33: 58-60.
10. Андреева Л.И., Горанчук В.В., Шустов Е.Б., Бойкова А.А., Петрова В.С., Ржепецкая В.Н., Меньшаков И.А., Маргулис Б.А., Шабанов П.Д. 2001. Адаптация к гипертермия и изменения в лейкоцитах периферической крови человека. Росс. физиол. журн. им. И.М.Сеченова, 87: 1208-1216.
11. Guzhova I., Kislyakova K., Moskaliova O., Fridlanskaya I., Tytell M., Cheetham M., Margulis B. 2001. In vitro studies show that Hsp70 can be released by glia and that exogenous Hsp70 can enhance neuronal stress tolerance. Brain Res., 914: 66-73.
12. Андреева Л.И., Бойкова А.А., Петрова В.С., Щербак С.Г., Воробьев Н.В., Белокопытов И.Ю., Сарана А.М., Кузьмич В.Г., Иванов И.А., Маргулис Б.А., Шабанов П.Д. 2001. Изменения в мононуклеарах крови человека при остром отравлении солями таллия. Мед. академ. журн. 1: 61-66.
13. Gehrmann M., Pfister K., Hutzler P., Gastpar R., Margulis B., Multhoff G. 2002. Effects of antineoplastic agents on cytoplasmic and membrane-bound heat shock protein 70 (Hsp70) levels. Biol Chem., 383: 1715-1725.
14. Efremova S.M., Margulis B.A., Guzhova I.V., Itskovich V.B., Lauenroth S., Muller W.E., Schroder H.C. 2002. Heat shock protein Hsp70 expression and DNA damage in Baikalian sponges exposed to model pollutants and wastewater from Baikalsk Pulp and Paper Plant. Aquat Toxicol., 57: 267-280.
15. de Freitas M.S., Spohr T.C., Benedito A.B., Caetano M.S., Margulis B., Lopes U.G., Moura-Neto V. 2002. Neurite outgrowth is impaired on HSP70-positive astrocytes through a mechanism that requires NF-kappaB activation. Brain Res., 958: 359-370.
16. Lasunskaia E.B., Fridlianskaia I.I., Darieva Z.A., da Silva M.S., Kanashiro M.M., Margulis B.A. 2003. Transfection of NS0 myeloma fusion partner cells with HSP70 gene results in higher hybridoma yield by improving cellular resistance to apoptosis. Biotechnol Bioeng. 81: 496-504.
17. Флеров М.А., Ордян Н.Е., Маргулис Б.А., Гужова И.В., Вьюшина А.В., Пивина С.Г., Герасимова И.А. 2003. Применение БТШ70 для предотвращения последствий неизбегаемого стресса у крыс. Бюлл. эксп. биол. мед., 136: 120-122.
18. Селезнев К.В., Кинев А.В., Маргулис Б.А. 2003. Накопление белка теплового шока 70 в жировом теле насекомых, зараженных микроспоридиями, как свидетельство стресса насекомых. Цитология, 45: 826-831.
19. Евдонин А.Л., Цупкина Н.В., Маргулис Б.А. Медведева Н.Д. 2003. Влияние ЭФР на внутриклеточное распределение белков теплового шока в клетках А431. Цитология, 45: 817-825.
20. Evdonin A.L., Guzhova I.V., Margulis B.A., Medvedeva N.D. 2004. Phospholipse c inhibitor, u73122, stimulates release of hsp-70 stress protein from A431 human carcinoma cells. Cancer Cell Int., 4: 2.
21. Мокрушин А.А.,Павлинова Л.И., Гужова И.В., Маргулис Б.А. 2004. Белок теплового шока (HSP70) протектирует активность глутаматергической синаптической передачи в обонятельной коре мозга крыс in vitro от тяжелой аноксии. Доклады РАН, 394: 419-422.
22. Андреева Л.И., Шабанов П.Д., Маргулис Б.А. 2004. Экзогенный белок теплового шока с молекулярной массой 70 кДа изменяет поведение белых крыс. Доклады РАН, 394: 835-839.
23. Мокрушин А.А., Павлинова Л.И., Гужова И.В., Маргулис Б.А. 2004. Белок теплового шока (HSP70) модифицирует вызванную активность клеток обонятельной коры мозга крыс in vitro. Доклады РАН, 395: 118-120.
24. Комарова Е. Ю., Маргулис Б. А., Гужова И. В. 2004. Роль шаперона Hsp70 в реакции клеток лейкемии человека на противоопухолевые препараты. Цитология, 46: 550-556.
25. Новоселов С.С., Вербова М.В., Васильева Е.В., Воробьева Н.К., Маргулис Б.А., Гужова И.В. 2004. Анализ экспрессии белков-шаперонов, Hsp70 и Hdj1, в опухолевых клетках человека. Вопросы онкологии, 50: 174-178.
26. Komarova E.Y., Afanasyeva E.A., Bulatova M.M., Cheetham M.E., Margulis B.A., Guzhova I.V. 2004. Downstream caspases are novel targets for the antiapoptotic activity of the molecular chaperone hsp70. Cell Stress Chaperones, 9: 265-275.
27. Гужова И.В., Новоселов С.С., Маргулис Б.А. 2005. Шаперон Hsp70 и перспективы его использования в противоопухолевой терапии. Цитология, 47: 187-199.
28. Novoselova T.V., Margulis B.A., Novoselov S.S., Sapozhnikov A.M., van der Spuy J., Cheetham M.E., Guzhova I.V. 2005. Treatment with extracellular HSP70/HSC70 protein can reduce polyglutamine toxicity and aggregation. J Neurochem., 94: 597-606.
29. Новоселов С.С., Новоселова Т.С., Вербова М.В., Маргулис Б.А., Гужова И.В. 2005. Количественный баланс между Hsp70 и его кошаперонами Hdj1 и Bag1 определяет его субстрат-связывающую активность. Цитология, 47: 220-229.
30. Новоселова Е.Г., Глушкова О.В., Черенков Д.А., Парфенюк С.Б., Новоселова Т.В., Лунин С.М., Хренов М.О., Гужова И.В., Маргулис Б.А., Фесенко Е.Е. 2006. Продукция белков теплового шока, цитокинов и оксида азота при токсическом стрессе. Биохимия, 71: 376-383.
31. Evdonin A.L., Martynova M.G., Bystrova O.A., Guzhova I.V., Margulis B.A., Medvedeva N.D. 2006. The release of Hsp70 from A431 carcinoma cells is mediated by secretory-like granules. Eur J Cell Biol., 85: 443-455.
32. Guzhova I, Margulis B. 2006. Hsp70 chaperone as a survival factor in cell pathology. Int Rev Cytol., 254:101-49.
33. Бойкова А.А., Андреева Л.И., Маргулис Б.А. 2006. Конститутивная изоформа белка теплового шока 70 кДа мононуклеаров крови человека как маркер адаптации при нормобарической гипоксической тренировке. Росс. физиол. жур им И.М. Сеченова, 92: 835-842.
34. Margulis B., Kinev A., Guzhova I. 2006. Chaperones in neurodegenerative pathologies: therapeutic prospects. In book: eds Radons J. and Multhoff G. "Heat Shock Proteins in Biology and Medicine", Research Signpost, ISBN: 81-308-0105-1, pp.305-329.
35. Кустанова Г.А., Мурашев А.Н., Гужова И.В., Маргулис Б.А., Прохоренко И.Р. Грачев С.В., Евгеньев М.Б. 2006. Защитное действие экзогенного белка теплового шока 70 КДА при эндотоксическом шоке (сепсисе). Доклады РАН, 411: 711-715.
36. Kustanova G.A., Murashev A.N., Karpov V.L., Margulis B.A., Guzhova I.V., Prokhorenko I.R., Grachev S.V., Evgen'ev M.B. 2006. Exogenous heat shock protein 70 mediates sepsis manifestations and decreases the mortality rate in rats. Cell Stress Chaperones,11: 276-286.
37. Evdonin A.L., Guzhova I.V., Margulis B.A., Medvedeva N.D. 2006. Extracellular heat shock protein 70 mediates heat stress-induced epidermal growth factor receptor transactivation in A431 carcinoma cells. FEBS Lett., 580: 6674-6678.
38. Gharibyan A.L, Zamotin V., Yanamandra K., Moskaleva O.S., Margulis B.A., Kostanyan I.A., Morozova-Roche L.A. 2007. Lysozyme amyloid oligomers and fibrils induce cellular death via different apoptotic/necrotic pathways. J Mol Biol., 365: 1337-1349.
39. Martynova M.G., Bystrova O.A., Shabelnikov S.V., Margulis B.A., Prokofjeva D.S. 2007. Hsp70 in the atrial neuroendocrine units of the snail, Achatina fulica. Cell Biol Int., 31: 413-419.
40. Кустанова Г.А., Евгеньев М.Б., Карпов В.Л., Маргулис Б.А., Прохоренко И.Р., Грачев С.В., Мурашев А.Н. 2007. Влияние экзогенного белка теплового шока 70 КДА на биохимические параметры крыс Wistar при эндотоксиновом шоке. Доклады РАН, 415: 125-128.
41. Afanasyeva E.A., Komarova E.Y., Larsson L.G., Bahram F., Margulis B.A., Guzhova I.V. 2007. Drug-induced Myc-mediated apoptosis of cancer cells is inhibited by stress protein Hsp70. Int J Cancer. 121: 2615-2621.
42. Тихонова Н.С., Москалева О.С., Маргулис Б.А., Гужова И.В. 2008. Молекулярный шаперон HSP70 защищает клетки нейробластомы SK-N-SH от гипоксического стресса. Цитология, 50: 467-472.
43. Kalmar B., Novoselov S., Gray A., Cheetham M.E., Margulis B., Greensmith L. 2008. Late stage treatment with Arimoclomol delays disease progression and prevents protein aggregation in the SOD1(G93A) mouse model of ALS. J Neurochem. 107: 339-350.
44. Guzhova I.V., Krallish I., Khroustalyova G., Margulis B.A., Rapoport A. 2008. Dehydration of yeast: changes in the intracellular content of Hsp 70 family proteins. Process Biochemistry. 43: 1138-1141.
45. Гужова И.В., Комарова Е.Ю., Пименова А.А., Вахтин Ю.Б., Каминская Е.В., Маргулис Б.А. 2009. Роль внеклеточного шаперона Hsp70 в формировании противоопухолевого иммунитета в модели рабдомиосаркомы крыс РА-2. Вопросы онкологии. 54(5): 611-617.
46. Маргулис Б.А., Гужова И.В. 2009. Двойная роль шаперонов в ответе клетки и всего организма на стресс. Цитология, 51(3): 219-228.
47. Lasunskaia E.B., Fridlianskaia I., Arnholdt A.V., Kanashiro M., Guzhova I., Margulis B. 2010. Sub-lethal heat shock induces plasma membrane translocation of 70-kDa heat shock protein in viable, but not in apoptotic, U-937 leukaemia cells. APMIS. 118: 179-187.
48. Еременко Е.М., Антимонова О.И., Шекалова О.Г., Полоник С.Г., Маргулис Б.А., Гужова И.В. 2010. Новые соединения, повышающие экспрессию шаперона Hsp70, и их биологическая активность. Цитология 52(3): 235-241.
49. Rozhkova E., Yurinskaya M., Zatsepina O., Garbuz D., Karpov V., Surkov S., Murashev A., Ostrov V., Margulis B., Evgen'ev M., Vinokurov M. 2010. Exogenous mammalian extracellular HSP70 reduces endotoxin manifestations at the cellular and organism levels. Ann N Y Acad Sci., 1197:94-91.
50. Ekimova I.V., Nitsinskaya L.E., Romanova I.V., Pastukhov Y.F., Margulis B.A., Guzhova I.V. 2011. Exogenous protein Hsp70/Hsc70 can penetrate into brain structures and attenuate the severity of chemically-induced seizures. J Neurochem, 115(4):1035-44.
51. Лазарев В.Ф., Онохин К.В., Антимонова О.И., Гужова И.В., Маргулис Б.А. 2011. Кинетика изменения шаперонной активности белков Hsp70 и Hdj1/Hsp40 в клетках миелоидной лейкемии человека после теплового или лекарственного пре-кондиционирования. Биохимия, 76(5): 722-728.
52. Guzhova I.V., Lazarev V.F., Kaznacheeva A.V., Ippolitova M.V., Muronetz V.I., Kinev A.V., Margulis B.A. 2011. Novel Mechanism of Hsp70 Chaperone-Mediated Prevention of Polyglutamine Aggregates in a Cellular Model of Huntington Disease. Hum Mol Genet. 20(20):3953-3963.
53. Пастухов Ю.Ф., Екимова И.В., Гужова И.В., Романова И.В., Артюхина З.И. 2011. Содержание шаперона Hsp70 в дофамин-эргических нейронах черной субстанции повышается при протеосомальной дисфункции. . Российский физиологический журнал им.И.М.Сеченова 97(7):649-660.
54. Шевцов М.А., Хачатрян В.А., Поздняков А.В., Романова И.В., Гужова И.В., Маргулис Б.А. 2012. Шапернная терапия в модели интракраниальной глиобластомы. Вопросы онкологии. 58(5):653-657.
55. Bobkova N., Guzhova I., Margulis B., Nesterova I., Medvinskaya N., Samokhin A., Alexandrova I., Garbuz D., Nudler E., Evgen'ev M. 2013. Dynamics of endogenous Hsp70 synthesis in the brain of olfactory bulbectomized mice. Cell Stress Chaperones.18(1):109-118.
56. Abkin S.V., Pankratova K.M., Komarova E.Y., Guzhova I.V., Margulis B.A. 2013. Hsp70 chaperone-based gel composition as a novel immunotherapeutic anti-tumor tool. Cell Stress Chaperones.18(3):391-396.
57. Пастухов Ю.Ф, Екимова Мешалкина Д.А., Гузеев М.А., Чернышов М.В., Лапшина К.В., Лукина Е.А., Лазарев В.Ф., Худик Л.А., Гужова И.В. 2012. Исследование роли ко-шаперона Hdj1 в модуляции сна и поведения с использованием микроРНК технологий in vivo. Российский физиологический журнал им.И.М.Сеченова. 98(12): 1530-1543.
58. Margulis B.A., Vigont V., Lazarev V.F., Kaznacheyeva E.V., Guzhova I.V. 2013. Pharmacological protein targets in polyglutamine diseases: mutant polypeptides and their interactors. FEBS Lett. 587(13): 1997-2007.
59. Шевцов М.А., Шатик С.В., Токарев , Мостова М.Ю., Тютин Л.А., Бычкова Н.В., Михрина А.Н., Онохин К.В., Мешалкина Д.А., Романова И.В., Савченко О.Н., Иванова А.А., Абкин С.В., Хачатрян В.А., Гужова И.В., Маргулис Б.А. 2013. Биораспределение рекомбинантногобелка теплового шока rhHsp70 в моделях интракраниальной глиомы С6 у крыс Вистар и подкожной меланомы B16/F10 в мышах C57BL/6. Вопросы онкологии. 59(2): 78-83.
60. Lazarev V.F., Sverchinskyi D.V., Ippolitova M.V., Stepanova A.V., Guzhova I.V., Margulis B.A. 2013. Factors Affecting Aggregate Formation in Cell Models of Huntington's Disease and Amyotrophic Lateral Sclerosis. Acta Naturae. 5(2):81-89.
61. Guzhova I.V., Shevtsov M.A., Abkin S.V., Pankratova K.M., Margulis B.A. 2013. Intracellular and extracellular Hsp70 chaperone as a target for cancer therapy. Int J Hyperthermia. 29(5): 399-408.
62. Shevtsov M.A., Yakovleva L.Y., Nikolaev B.P., Marchenko Y.Y., Dobrodumov A.V., Onokhin K.V., Onokhina Y.S., Selkov S.A., Mikhrina A.L., Guzhova I.V., Martynova M.G., Bystrova O.A., Ischenko A.M., Margulis B.A. 2014. Tumor targeting using magnetic nanoparticle Hsp70 conjugate in a model of C6 glioma. Neuro Oncol. 16(1):38-49.
63. Shevtsov M.A., Pozdnyakov A.V.6 Mikhrina A.L., Yakovleva L.Y., Nikolaev B.P., Dobrodumov A.V., Ishenko A.M., Pitkin E., Guzhova I.V., Margulis B.A. 2014. Effective immunotherapy of rat glioblastoma with prolonged intratumoral delivery of exogenous heat shock protein Hsp70. Int J Cancer. In Press.

• Екимова И.В., Пастухов Ю.Ф. Институт эволюционной физиологии и биохимии РАН (Санкт-Петеребург)
• Сапожников А.М. и др. - Институт биоорганической химии РАН (Москва)
• Ищенко А.М., Симбирцев А.C., Родин С. и др., НИИ ОЧБ (Санкт-Петербург)
• Хачатрян В.А. - Институт нейрохирургии им Поленова (Санкт-Петербург)
• Полоник С.Г., Аминин Д.Л., Стоник В.А. - Тихоокеанский институт биоорганической химии ДВО РАН (Владивосток)
• Кануников И.Е. и другие - Санкт-Петербургский государственный университет
• Евгеньев М.Б., Карпов В.Л., Зацепина О.Г. и др. - Институт молекулярной биологии РАН (Москва)
• Бобкова Н.В., Новоселов В.И., Новоселова Е.Г., Юринская М.М., Винокуров М.Г. и др. - Институт биофизики клетки РАН (Пущино)
• Рапопорт А.И. - Институт микробиологии и биотехнологии Латвии, Рига
• Mike Cheetham, Institute of Ophthalmology, London
• Lorenz Poellinger from Karolinska Institutet, Stockholm
• Rick Morimoto, NorthWestern Univ., Evanston, USA
• Marja Jaattela, Danish Cancer Society, Copenhagen
• Ludmila Morozova-Roche, Umea Univ.
• Lea Sistonen and other at BioTurku, Suomi
• Michael (Misha) Sherman and his smart team from Boston Univ.