• Исследование влияния макромолекулярного краудинга на кинетические процессы сворачивания-разворачивания белков, образование целевыми белками, в том числе внутренне неупорядоченными белками, макромолекулярных и надмолекулярных белковых комплексов друг с другом и другими макромолекулами. Изучение фазового расслоения белков и изучение роли краудинга в образовании надмолекулярных белковых комплексов, каналов транспорта биологически важных веществ и немембранных органелл клетки.
   
• Исследование физико-химических свойств биомаркеров нового поколения на основе бактериальных фитохромов в комплексе с биливердином, спектральные свойства которых отвечают так называемому "биологическому окну прозрачности".
   
• Исследование кинетики образования и полиморфизма амилоидных фибрилл, а также факторов, влияющих на скорость их роста и структуру. Исследование фотофизических свойств бензтиазольного красителя тиофлавина Т, используемого для диагностики образования и изучения структуры амилоидных фибрилл. Создание и исследование новых усовершенствованных флуоресцентных зондов для изучения амилоидных фибрилл in vitro и in vivo.

Существенное развитие получил метод собственной УФ-флуоресценции: показано, что анализ свойств микроокружения отдельных триптофановых остатков позволяет предсказывать флуоресцентные свойства белков, регистрация поляризации флуоресценции может использоваться как инструмент изучения их динамической структуры. Работа выполнена при финансовой поддержке РФФИ. (Публикации по теме).

На примере актина показана роль внутриклеточной машинерии фолдинга в образовании нативного состояния белков. Установлено, что так называемый инактивированный актин, долгое время считавшийся промежуточным состоянием белка, на самом деле является термодинамически стабильным монодисперсным ассоциатом, молекулярная масса которого в 14-16 раз превышает массу макромолекулы актина. Структура инактивированного актина определяется аминокислотной последовательностью белка, в то время как нативный G-актин, способный к полимеризации, является квазистационарной, кинетически стабильной структурой, возникающей в результате АТФ-зависимых процессов с участием шаперонов и шаперонинов. Работа выполнена при финансовой поддержке РФФИ и грантов Президиума РАН по МКБ. (Публикации по теме).

Амилоидные фибриллы на основе различных амилоидогенных белков исследованы с использованием различных спектроскопических подходов и метода ЭМ, а также путем изучения их взаимодействия со специфическими флуоресцентными зондами. Спектральные и фотофизические свойства бензтиазольного красителя тиофлавина Т - широко применяемого зонда на образование фибрилл, впервые были объяснены на основе роторной природы молекулы красителя. Получено экспериментальное подтверждение существования эксимеров тиофлавина Т в водных растворах при высокой концентрации красителя и обоснована мономерная модель его встраивания в амилоидные фибриллы. Синтезированы и исследованы производные и аналоги тиофлавина Т с улучшенными фотофизическими свойствами, которые имеют перспективы использования для изучения амилоидных фибрилл in vivo. Показано, что флуоресцентный подход, широко применяемый для определения параметров связывания тиофлавина Т с амилоидными фибриллами, имеет ряд ограничений и зачастую используется некорректно. Для решения этой проблемы были сделаны две методические разработки, одна из которых основана на подготовке исследуемых растворов красителя с фибриллами методом равновесного микродиализа, а другая - на коррекции регистрируемой интенсивности флуоресценции связанного с фибриллами красителя на эффект внутреннего фильтра. Определение параметров связывания тиофлавина Т с амилоидными фибриллами на основе различных амилоидогенных белков показало, что применение разработанного подхода, открывает новые возможности использования этого красителя, его аналогов и производных для изучения кинетики образования и полиморфизма амилоидных фибрилл. Работа выполнена при финансовой поддержке РФФИ, грантов Президиума РАН по МКБ, стипендии Президента РФ, фонда Династия, госконтракта с Минобрнауки. (Публикации по теме).

Изучение физико-химических и спектральных свойств GFP-подобных флуоресцентных белков и флуоресцентных белков, разрабатываемых на основе бактериальных фитохромов позволило объяснить ряд свойств этих белков, существенных при их использовании в качестве биомаркеров. Показано, что четвертичная структура флуоресцентных белков является важным, но не единственным фактором, определяющим различия в их устойчивости к денатурирующему действию гуанидингидрохлорида и нагревания. Полученные результаты существенны для понимания процессов фолдинга и факторов, стабилизирующих структуру белков типа бета-бочонка. Получены данные о взаимодействии зеленого флуоресцентного белка sfGFP с различными химическими денатурантами (гуанидинтиоцианат, гуанидингидрохлорид) в пред-денатурационных концентрациях и солями (NaCl, тиоцианат натрия). Выявлено наличие вблизи хромофора sfGFP специфических сайтов для отрицательно заряженных ионов, связывание с которыми ионов SCN- и Cl- значительно меняет спектральные характеристики белка. Изучены спектральные свойства димерных флуоресцентных маркеров iRFP713, iRFP682 и iRFP670 и их мутантных форм. Показано, что спектральные свойства димерных ближнее-инфракрасных белков (NIR FPs) в значительной мере определяются межмономерным и междоменным аллостерическим влиянием цистеиновых остатков, которое препятствует или способствует ковалентному связыванию биливердина во втором мономере димерных NIR FPs. Создана мутантная форма iRFP713/V256C, имеющая самый высокий из всех созданных на сегодняшний день NIR FPs квантовый выход и яркость флуоресценции in vivo и in vitro. Работа выполнена при финансовой поддержке РФФИ, стипендии Президента РФ и грантов Президиума РАН по МКБ. (Публикации по теме).

Изучение лиганд-связывающих белков (одорант-связывающих белков, глутамин-связывающего белка (GlnBP), и D-галактоза/D-глюкоза связывающего белка (GGBP), и трегалоза/мальтоза связывающего белка(TMBP)) проводилось в связи с их возможным использованием в качестве чувствительных элементов биосенсорных систем. Сравнительное изучение структуры, стабильности, и конформационных изменений в процессе сворачивания-разворачивания GGBP : из E. coli, и TMBP из Thermococcus litoralis, имеющих сходную топологию, показало существенно более высокую стабильность GGBP TMBP по сравнению с GGBP, что делает его наибоолее перспективным для использования в качестве чувствительного элемента флуоресцентных биосенсоров. на глюкозу. Работа выполнена при финансовой поддержке грантов INTAS и NATO, госконтрактов с Минобрнауки, стипендий Президента РФ и грантов Президиума РАН по МКБ. (Публикации по теме).

Изучено влияние условий макромолекулярного краудинга на структуру, стабильность, процессы сворачивания - разворачивания, нарушение фолдинга и агрегацию большого числа белков, существенно различающихся по физико-химическим свойствам. Установлено, что экспериментальные данные нельзя объяснить в рамках концепции исключенного объема, согласно которой условия краудинга стимулируют структурные изменения и взаимодействия целевых белков, приводящие к уменьшению свободного объема. При интерпретации результатов необходимо учитывать влияние краудинг агентов на структуру растворителя, а также слабые взаимодействия между целевой молекулой белка и макромолекулами - краудинг агентами. Самой существенной особенностью макромолекул является, по-видимому, их способность разделяться на фазы по достижении некоторой критической концентрации в растворе. Работа выполнена при финансовой поддержке РНФ грант №14-24-00131. (Публикации по теме).

К.К. Туроверов - профессор Кафедры биофизики СПбГПУ, ведет курс лекционно-практических занятий по спектроскопии биополимеров для студентов 4 курса. К.К.Туроверов неоднократно становился лауреатом конкурса "Соросовский профессор". В проведении практических занятий принимают участие все сотрудники Лаборатории. Молодые сотрудники являются руководителями бакалаврских и магистерских работ студентов СПбГПУ и других ВУЗов Санкт-Петербурга. Под руководством К.К. Туроверова защищено 11 кандидатских диссертаций (еще одна кандидатская диссертация готовится к защите в 2017 г.), он являлся научным консультантом 3 докторских диссертаций.

• Кузнецова Ирина Михайловна. "Использование собственной УФ-флуоресценции для изучения внутримолекулярной подвижности в белках методом вращательной деполяризации" (специальность 03.00.02) 1982г. (Автореферат диссертации).
• Корнев Николай Ростиславович. "Сравнительная физико-химическая характеристика клеток патогенных грибов" (специальность 03.00.02) 1982г. совместно с д.м.н. К.П. Кашкиным. (Автореферат диссертации).
• Умецкая Валентина Никитична. "Исследование спектроскопического проявленич межмолекурной водородной связи и особенностей электронных спектров индола и его метилированных производных" (специальность 01.04.05) 1986г. (Автореферат диссертации).
• Гусев Евгений Викторович. Защита по закрытой тематике (специальность 03.00.01) 1986г.
• Бушмарина Наталья Александровна. "Изучение механизма сворачивания белков биофизическими методами на двух модельных белках: α-лактальбумине и карбоангидразе В" (специальность: структурная и нанобиология) рук. совместно с проф.Ф. Гилленом, Франция.
• Поварова Ольга Игоревна. "Кинетика образования и свойства промежуточных и неправильно свернутых мономерных иагрегированных форм актина" (специальность 03.01.03). 2005г. рук. совместно с к.б.н. И.М. Кузнецовой. (Автореферат диссертации).
• Степаненко Олеся Викторовна. "Процессы сворачивания-разворачивания и стабильность белков, имеющих структуру типа бета бочонка" (специальность 03.01.03). 2008г. рук. совместно с д.б.н. И.М. Кузнецовой. (Автореферат диссертации).
• Степаненко Ольга Викторовна. " Фолдинг лиганд-связывающих белков периплазмы бактерий. Роль лигандов в стабилизации их структуры" (специальность 03.01.03). 2008г. рук. совместно с д.б.н. И.М. Кузнецовой. (Автореферат диссертации).
• Фонин Александр Владимирович. "Возможность использования сахар-связывающих белков в качестве чувствительного элемента биосенсорной системы для определения уровня глюкозы в крови пациентов, больных диабетом" (специальность 03.01.03). 2013. рук. совместно с д.б.н. И.М. Кузнецовой. (Автореферат диссертации).
• Сулацкая Анна Игоревна. "Взаимодействие тиофлавина Т с амилоидными фибриллами: механизм встраивания, параметры связывания, изменение фотофизических характеристик красителя" (специальность 03.01.03). 2013. рук. совместно с д.б.н. И.М. Кузнецовой. (Автореферат диссертации).
• Бубликов Григорий Сергеевич. "Фотофизические свойства флуоресцентных маркеров iRFP713, iRFP682 и iRFP670, созданных на основе бактериальных фитохромов" (специальность 03.01.03). 2016. рук. совместно с к.б.н. Олесей В. Степаненко. (Автореферат диссертации).

  Планируется к защите диссертация на тему "Ближнеинфракрасные флуоресцентные и биолюминесцентные биомаркеры на основе бактериальных фитохромов" Румянцевым Константином Алексеевичем на соискание ученой степени кандидата биологических наук (специальность 03.01.03). (Автореферат диссертации).

• Кузнецова Ирина Михайловна. "Механизмы возникновения и свойства промежуточных, неправильно свернутых и агрегированных форм белков" (специальность 03.01.03) 2006г. (Автореферат диссертации).
• Верхуша Владислав Витальевич. "Флуоресцентные маркеры для молекулярной и клеточной биологии: флуоресцентные таймеры, постоянно флуоресцирующие и фотоактивируемые белки" (специальность 03.01.03). 2011г. (Автореферат диссертации).
• Маскевич Александр Александрович. "Динамика фотоиндуцированных процессов в молекулярных роторах в растворах и адсорбированном состоянии" (специальность 01.04.05). 2016г. (Автореферат диссертации).

Stepanenko Olesya V, Stepanenko Olga V, Kuznetsova I.M., Shcherbakova D.M., Verkhusha V.V., Turoverov K.K. 2017. Interaction of Biliverdin Chromophore with Near-Infrared Fluorescent Protein BphP1-FP Engineered from Bacterial Phytochrome. Int. J. Mol. Sci. 18(5): E1009. doi: 10.3390/ijms18051009.

Lavysh A.V., Maskevich A.A., Lugovskii A.A., Voropay E.S., Sulatskaya A.I., Kuznetsova I.M., Turoverov K.K. 2017. Formation of trans-2-[4-(Dimethylamino) Styryl]-3-Ethyl-1, 3-Benzothiazolium Perchlorate Dimers in the Presence of Sodium Polystyrene Sulfonate. 2017. Journal of Applied Spectroscopy. 83(6): 917-923. doi: 10.1007/s10812-017-0384-8.

Rodina N.P., Sulatsky M.I., Sulatskaya A.I., Kuznetsova I.M., Uversky V.N., Turoverov K.K. 2017. Photophysical properties of fluorescent probe thioflavin T in crowded milieu. Journal of Spectroscopy. Volume 2017, Article ID 2365746, 10 pages. doi: 10.1155/2017/2365746.

Fonin A.V., Silonov S.A., Sitdikova A.K., Kuznetsova I.M., Uversky V.N., Turoverov K.K. 2017. Structure and Conformational Properties of d-Glucose/d-Galactose-Binding Protein in Crowded Milieu. Molecules 22(2), E244. doi: 10.3390/molecules22020244.

Stepanenko OlesyaV., Stepanenko Olga V., Bublikov G.S., Kuznetsova I.M., Verkhusha V.V., Turoverov K.K. 2017. Stabilization of structure in near-infrared fluorescent proteins by binding of biliverdin chromophore. Journal of Molecular Structure. 1140:22-31. doi 10.1016/j.molstruc.2016.10.095.

Sulatskaya A.I., Rodina N.P., Povarova O.I., Kuznetsova I.M., Turoverov K.K. 2017 Different conditions of fibrillogenesis cause polymorphysm of lysozyme amyloid fibrils. Journal of Molecular Structure. 1140:52-58. doi: 10.1016/j.molstruc.2016.10.037.

Gagarskaia Iu., Povarova O. I, Uversky V., Kuznetsova I.M., Turoverov K.K. 2017. The effects of crowding agents Dextran-70k and PEG-8k on actin structure and unfolding reaction J Mol Struct. 1140: 46-51. doi: 10.1016/j.molstruc.2016.12.029.

Stepanenko Olesya V, Baloban M, Bublikov GS, Shcherbakova DM, Stepanenko Olga V, Turoverov KK, Kuznetsova IM, Verkhusha VV. 2016. Allosteric effects of chromophore interaction with dimeric near-infrared fluorescent proteins engineered from bacterial phytochromes. Sci Rep. 6:18750. doi: 10.1038/srep18750.

Lavysh A. V., Lugovskii A. A., Voropay E. S., Sulatskaya A. I., Kuznetsova I. M., Turoverov K. K., Maskevich A. A. 2016. Aggregation of thioflavin T and its new derivative in the presence of anionic polyelectrolyte. Biointerface Research in Applied Chemistry. 6 (5):1525-1530.

Rumyantsev K.A., Turoverov K.K., Verkhusha V.V. 2016 Near-infrared bioluminescent proteins for two-color multimodal imaging. Sci Reports. 6: 36588 doi: 10.1038/srep36588.

Stepanenko Olga V., Roginskii D.O., Stepanenko Olesya V., Kuznetsova I.M., Uversky V.N., Turoverov K.K. 2016. Structure and stability of recombinant bovine odorant-binding protein: I. Design and analysis of monomeric mutants. PeerJ. 4: e1933. doi: 10.7717/peerj.1933.

Stepanenko Olga V., Roginskii D.O., Stepanenko Olesya V., Kuznetsova I.M., Uversky V.N., Turoverov K.K. 2016. Structure and stability of recombinant bovine odorant-binding protein: II. Unfolding of the monomeric forms. PeerJ. 4: e1574. doi: 10.7717/peerj.1574.

Stepanenko Olga V., Roginskii D.O., Stepanenko Olesya V., Kuznetsova I.M., Uversky V.N., Turoverov K.K. 2016. Structure and stability of recombinant bovine odorant-binding protein: III. Peculiarities of the wild type bOBP unfolding in crowded milieu. PeerJ. 4: e1642. doi: 10.7717/peerj.1642.

Stepanenko Olesya V., Stepanenko Olga V., Kuznetsova I.M., Uversky V.N., Turoverov K.K. 2016. Peculiarities of the Super-Folder GFP Folding in a Crowded Milieu. Int J Mol Sci. 17(11). pii: E1805. doi: 10.3390/ijms17111805.

Ferreira LA, Povarova OI, Stepanenko OV, Sulatskaya AI, Madeira PP, Kuznetsova IM, Turoverov KK, Uversky VN, Zaslavsky BY. 2016. Effects of low urea concentrations on protein-water interactions. J Biomol Struct Dyn. 35(1): 207-218. doi: 10.1080/07391102.2015.1135823.

Stepanenko O.V., Povarova O.I., Sulatskaya A.I., Ferreira L.A., Zaslavsky B.Y., Kuznetsova I.M., Turoverov K.K., Uversky V.N. 2016. Protein unfolding in crowded milieu: What crowding can do to a protein undergoing unfolding? J Biomol Struct Dyn. 34(10): 2155-70. doi: 10.1080/07391102.2015.1109554.

Kuznetsova I.M., Sulatskaya A.I., Maskevich A.A.; Uversky V.N.; Turoverov K.K. 2016. The high fluorescence anisotropy of thioflavin T in aqueous solution results from its molecular rotor nature. Analytical Chemistry. 88(1): 718-724. doi: 10.1021/acs.analchem.5b02747.

Sulatskaya A.I., Kuznetsova I.M., Belousov M.V., Bondarev S.A., Zhouravleva G.A., Turoverov K.K. 2016. Stoichiometry and Affinity of Thioflavin T Binding to Sup35p Amyloid Fibrils. PLoS One. 11(5): e0156314. doi: 10.1371/journal.pone.0156314.

Kuznetsova I.M., Povarova O.I., Uversky V.N. and Turoverov K.K. 2016. Native globular actin has a thermodynamically unstable quasi-stationary structure with elements of intrinsic disorder. FEBS J. 283(3) 438-45. doi: 10.1111/febs.13548.

Фонин А.В., Уверский В.Н., Кузнецова И.М., Туроверов К.К. 2016. Фолдинг и стабильность белка в присутствии осмолитов. Биофизика 61 (2): 222-230.

Румянцев K.А., Щербакова Д.М., Захарова Н.И., Верхуша В.В., Туроверов К.К. 2016. Получение ближне-инфракрасного однодоменного флуоресцентного белка GAF-FP на основе бактериального фитохрома. Цитология 58 (10): 744-754.

Stepanenko Olga V., Fonin A.V., Stepanenko Olesya V., Staiano M., D'Auria S., Kuznetsova I.M., Turoverov K.K. 2015. Tryptophan residue of the D-galactose/D-glucose-binding protein from E. Coli localized in its active center does not contribute to the change in intrinsic fluorescence upon glucose binding. J. Fluorescence 25(1):87-94. doi: 10.1007/s10895-014-1483-z.

Uversky V.N., Kuznetsova I.M., Turoverov K.K., Zaslavsky B. 2015. Intrinsically disordered proteins as crucial constituents of cellular aqueous two phase systems and coacervates. FEBS Lett., 589(1):15-22. doi: 10.1016/j.febslet.2014.11.028.

Kuznetsova I.M., Zaslavsky B.Y., Breydo L.,Turoverov K.K., Uversky V.N. 2015. Beyond the excluded volume effects: mechanistic complexity of the crowded milieu. Molecules. 20(1):1377-409. doi: 10.3390/molecules20011377.

Rumyantsev K.A., Shcherbakova D.M., Zakharova N.I., Emelyanov A.V., Turoverov K.K. and Verkhusha V.V. 2015 Minimal domain of bacterial phytochrome required for chromophore binding and fluorescence. Scientific Reports. 18(5):18348. doi: 10.1038/srep18348.

Fonin A.V., Kuznetsova I.M., Turoverov K.K. 2015. Spectral properties of BADAN in solutions with different polarities. J. Mol. Struct. 1090: 107-111. doi: 10.1016/j.molstruc. 2015.01.038.

Степаненко Олеся В., Бубликов Г. С., Степаненко Ольга В., Рычков Г.Н., Поварова О.И., Верхуша В.В., Туроверов К.К., Кузнецова И.М. 2015. Узлы в структуре белков. Цитология 57(3): 177-183.

Поварова О.И., Гагарская Ю.А., Уверский В.Н., Кузнецова И.М., Туроверов К.К. 2015. Глобулярный актин - частично внутренне неупорядоченный белок с квазистационарной структурой. Цитология 57(7): 467-479.

Maskevich A.A., Lavysh A.V., Kuznetsova I.M., Sulatskaya A.I., Turoverov K.K. 2015. Spectral Manifestations of Thioflavin T Aggregation. Journal of Applied Spectroscopy. 82 (1): 33-39. doi: 10.1007/s10812-015-0060-9.

Fonin A.V., Povarova O.I., Staiano M., D'Auria S., Turoverov K.K., Kuznetsova I.M. 2014. Trehalose/maltose-binding protein as a sensitive element of glucose biosensor. Optical Materials 36(10): 1676-1679.10.1016/j.optmat.2014.01.001.

Fonin A.V., Sulatskaya A.I., Kuznetsova I.M., Turoverov K.K. 2014. Fluorescence of dyes in solutions with high absorbance. Inner filter effect correction. Plos One. 9(7): е103878. doi: 10.1371/journal.pone.0103878.

Stepanenko Olga V., Stepanenko Olesya V., Staiano M., Kuznetsova I.M., Turoverov K.K., D'Auria S. 2014. The Quaternary Structure of the Recombinant Bovine Odorant-Binding Protein is Modulated by Chemical Denaturants. PlosOne. 9(1): e85169. doi: 10.1371/journal.pone.0085169.

Ostroumova O.S., Chulkov E.G., Stepanenko O.V., Schagina L.V. 2014. Effect of flavonoids on the phase separation in GIANT unilamellar vesicles formed from binary lipid mixtures. Chem Phys Lipids. 178:77-83. doi: 10.1016/j.chemphyslip.2013.12.005.

Stepanenko Olesya V., Bublikov G.S., Stepanenko Olga V., Shcherbakova D.M., Verkhusha V.V., Turoverov K.K., Kuznetsova I.M. 2014. A knot in the protein structure - probing the near-infrared fluorescent protein iRFP designed from a bacterial phytochrome. FEBS J. 281. 2284-2298. doi: 10.1111/febs.12781.

Stepanenko Olesya V., Stepanenko Olga V., Kuznetsova I.M., Verkhusha V.V., Turoverov K.K. 2014. Sensitivity of Superfolder GFP to Ionic Agents. PlosOne 9(10): e110750. doi:10.1371/journal.pone.0110750.

Fonin A.V., Stepanenko O.V., Povarova O.I., Volova C.A., Philippova E.M., Bublikov G.S., Kuznetsova I.M., Demchenko A.P., Turoverov K.K. 2014. Spectral characteristics of the mutant form GGBP/H152C of D-glucose/D-galactose-binding protein labeled with fluorescent dye BADAN: influence of external factors. PeerJ. 2: e275. doi: 10.7717/peerj.275.

Lavysh A.V., Sulatskaya A.I., Lugovskii A.A., Voropay E. S., Kuznetsova I.M., Turoverov K.K., Maskevich A.A. 2014. Photophysical properties of trans-2-[4-(dimethylamino)styryl]-3-ethyl-1,3- benzothiazolium perchlorate, a new structural analog of thioflavin T. J. Appl. Spectr. 81(2): 205-213. doi: 10.1007/s10812-014-9911-z.

Povarova O.I., Uversky V.N., I.M. Kuznetsova I.M., Turoverov K.K. 2014. Actinous enigma or enigmatic actin. Folding, structure, and functions of the most abundant eukaryotic protein. Intrinsically Disordered Proteins. 2(1): e34500. doi: 10.4161/idp.34500.

Kuznetsova I.M., Turoverov K.K., Uversky V.N. 2014. What macromolecular crowding can do to a protein? Int. J. Mol. Sci. 15: 23090-23140; doi:10.3390/ijms151223090.

Фонин А.В., Степаненко Ольга В., Поварова О.И., Волова Е.А., Филиппова Е.М., Бубликов Г.С., Кузнецова И.М., Демченко А.П., Туроверов К.К. 2013. Физико-химические свойства мутантной формы D-глюкоза/D-галактоза-связывающего белка GGBP/H152C с присоединенным флуоресцентным красителем BADAN. Цитология 55 (12): 886-892.

Сулацкая А. И., Волова Е. А., Комиссарчик Я.Ю., Снигиревская Е.С., Маскевич А.А., Дробченко Е.А., Кузнецова И.М., Туроверов К.К. 2013. Исследование кинетики образования амилоидных фибрилл на основе инсулина. Цитология 55 (11): 807-812.

Stepanenko Olesya V., Stepanenko Olga V., Kuznetsova I.M., Verkhusha V.V., Turoverov K.K. 2013. The beta-barrel scaffold of fluorescent proteins: folding, stability and role in chromophore formation. International review of cell & molecular biology. Int Rev Cell Mol Biol.302:221-78. doi: 10.1016/B978-0-12-407699-0.00004-2.

Kuznetsova Irina M., Sulatskaya Anna I., Povarova Olga I., Turoverov Konstantin K. 2012. Reevaluation of ANS binding to Human and Bovine Serum Albumins. Key Role of Equilibrium Microdialysis in Ligand - Receptor Binding Characterization. Plos One. 7(7): e40845. doi: 10.1371/journal.pone.0040845.

Kuznetsova I.M., Sulatskaya A. I., Uversky V.N., Turoverov K.K. 2012. A new trend in the experimental methodology for the analysis of the Thioflavin T binding to amyloid fibrils. Molecular Neurobiology. 45: 488-498. doi: 10.1007/s12035-012-8272-y.

Sulatskaya A.I., Kuznetsova I.M., Turoverov K.K. 2012. Interaction of thioflavin T with amyloid fibrils: fluorescence quantum yield of bound dye. The Journal of physical chemistry B. 116(8): 2538-2544. doi: 10.1021/jp2083055.

Kuznetsova I.M., Sulatskaya A.I., Uversky V.N., Turoverov K.K. 2012. Analyzing Thioflavin T binding to amyloid fibrils by an equilibrium microdialysis-based technique. Plos One. 7(2): e30724. doi: 10.1371/journal.pone.0030724.

Sulatskaya A.I., Povarova O.I., Kuznetsova I.M., Uversky V.N., Turoverov K.K. 2012. Binding stoichiometry and affinity of fluorescent dyes to proteins in different structural states. Methods Mol Biol. 891: 441-60. doi: 10.1007/978-1-61779-927-3_26.

Stepanenko Olesya V., Stepanenko Olga V., Kuznetsova I.M., Shcherbakova D.M., Verkhusha V.V., Turoverov K.K. 2012. Distinct effects of guanidine thiocyanate on the structure of superfolder GFP. PlosOne 7(11): e48809. doi: 10.1371/journal.pone.0048809.

Программа Президиума РАН "Молекулярная и клеточная биология" (рук. К.К. Туроверов), грант РФФИ-Бел 16-54-00230 (рук. К.К. Туроверов), грант РФФИ 16-04-01614 (рук. А.И. Сулацкая), грант РФФИ 16-04-01515 (рук. Олеся В. Степаненко), грант РФФИ-Индия 17-54-45169 (рук. И.М. Кузнецова), стипендия Президента РФ СП-1982.2015.4 (рук. А.И. Сулацкая).

Обновление страницы: Май, 2017

⇑ В начало